Оптимальная среда для действия ферментов. Здоровое, правильное питание. Ферменты. Особенности процесса пищеварения

Продолжение

Что мы должны знать о ферментах

1. Наш организм не вырабатывает пищевых ферментов. Мы получаем их лишь тогда, когда съедаем сырую пищу или когда принимаем ферменты в виде диетических добавок. Наш организм вырабатывает пищеварительные ферменты в поджелудочной железе, но они не работают в желудке. Они работают только в двенадцатиперстной кишке при условии сохранения там слабощелочной реакции. Поэтому, если у вас нарушен кислотно-щелочной баланс, ферменты вашей поджелудочной железы работать не будут.


2. Считается, что соляная кислота желудочного сока расщепляет белок. Это не так. Соляная кислота не расщепляет белок, она лишь превращает фермент пепсиноген в его активную форму, называемую пепсином, - фермент, расщепляющий белок, который начинает свою работу в желудке.

3. Пищевые ферменты работают в желудке, а ферменты поджелудочной железы работают в двенадцатиперстной кишке. Пищевые ферменты отличаются от других растительных ферментов тем, что работают при широком диапазоне, то есть сохраняют активность как в желудке, так и в двенадцатиперстной кишке. А вот панкреатин - фермент поджелудочной железы, работает в узкощелочной среде РН (7,8-8,3) и разрушается в кислой среде желудка.

4. Обычно, если кислотность снижена, врачи назначают пациенту соляную кислоту, чтобы повысить кислую среду и улучшить переваривание белка. Правильно ли это? Нет, это не так. Это «подкисление» в первую очередь меняет РН крови. Срабатывает буферная система нейтрализации кислоты щелочью. Соляная кислота лишает активности ферменты поджелудочной железы, ухудшая пищеварение. Оптимального результата можно достичь с помощью пищевых ферментов, а не введением в организм кислого или добавок с соляной кислотой. Кроме того, это беспорядочное глотание - нагрузки на почки, которым нужно выделить избыток кислот.

Поэтому, когда анализ мочи выявляет ее кислую реакцию, надо выяснить, не связана ли эта реакция с приемом добавок, содержащих соляную кислоту, или злоупотреблением кислой пищей (мясо, белковые напитки, сахар, жиры), или (увы!) уже развивающимся диабетом.

5. Если кислотность слишком велика, обычно рекомендуют диетические добавки в виде солей кальция. При этом считают, что это заодно предупредит развитие такой болезни, как размягчение костей (остеопороз). Но это отнюдь не так! Кальциевые соли имеют эффект, противоположный соляно- кислому эффекту. Уже доказано, правильнее было бы наоборот - ни в коем случае этот кальций не пить. Именно на фоне щелочной реакции неорганический кальций только превратится в соль щавелевой кислоты и будет способствовать развитию артрита и других заболеваний костей и суставов, а также образованию катаракты. В то же время процесс пищеварения можно легко скорректировать, употребляя больше сырой пищи, в которой и содержатся все пищевые ферменты.


6. Ошибочно считают, что невозможно установить недостаток в организме ферментов. Между тем недостаток ферментов в организме проявляется определенными симптомами ферментного голодания: лихорадка, жар; увеличение поджелудочной железы (чаще всего встречается у пациентов, которые едят переваренную пищу, где все ферменты погибли); увеличение количества белых кровяных шариков после употребления вареной, консервированной пищи в отличие от сырой пищи, богатой ферментами, которая никогда не дает такого отрицательного эффекта; появление в моче продуктов, указывающих, что в кишечнике не все благополучно в результате плохого переваривания белка из-за отсутствия нужных ферментов.

Ферменты, которые мы получаем вместе с сырой пищей, важны не только для пищеварения, но и для поддержания здоровья, предупреждения болезней. Если мы едим свежие сырые продукты на пустой желудок, они попадают в кровяное русло и проделывают следующую работу: разрушают белковые структуры вирусов и бактерий, а также любые другие вредные субстанции, появляющиеся при воспалениях. Поэтому ферменты (особенно свежих соков, богатых ферментами) очень эффективны: во время воспалительных процессов подобно холоду они контролируют отек, красноту, жар, острую боль.


Ферменты, переваривающие белки, имеют значительный лечебный эффект при заболевании глаз, ушей и почек. Это первая линия обороны иммунной системы.

Амилаза - это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время.

Амилаза и липаза помогают также лечить кожные болезни: крапивницу, псориаз и контактные дерматиты; очищают легкие и бронхи от слизи; комбинация ферментов сегодня используется при лечении астмы, чтобы ликвидировать приступы. Однако эффект во всех случаях зависит от адекватного количества используемых ферментов.

Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами.

Что лучше - есть пищу с высоким содержанием липазы или принимать эту же липазу в виде диетических добавок? Конечно, лучше есть пищу с высоким содержанием ферментов, чем употреблять фармацевтически приготовленные ферменты.

Надо просто знать их источники:
1. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях, а не на искусственных почвах, да еще с обилием разных химических добавок - вот главные поставщики ферментов. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых.
2. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти пружины в живой жизни очень чувствительны к температуре. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент.

Какие растения богаты ферментами?

Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи - брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Пищевые ферменты помогают сохранять энергию нашим органам, мышцам, тканям. Они превращают диетический фосфор в костную ткань; выводят токсические вещества из кишечника, печени, почек, легких, кожи; концентрируют железо в крови; защищают кровь от нежелательных продуктов, превращая их в субстанции, легко выделяемые из организма.

Пищеварительные ферменты:

  • амилаза - она начинает расщеплять углеводы уже в полости рта, выделяясь вместе со слюной;
  • протеаза желудочного сока, переваривающая белки;
  • липаза, расщепляющая жиры.

Все эти три фермента находятся в соке поджелудочной железы, поступающем в кишечник. Здоровый организм также вырабатывает ферменты и каталазу, которые помогают удалять свободные радикалы, все увеличивающиеся с возрастом. Для выработки этих ферментов организм нуждается в таких минералах, как цинк и марганец.

  • панкреатин - фермент поджелудочной железы, который работает в щелочной среде тонкого кишечника;
  • ферменты трипсин и химотрипсин - участвуют в расщеплении белков;
  • ферменты аспергиллус - грибкового происхождения,- попадая в кровяное русло, могут оказывать благотворное лечебное воздействие, расщепляя фибрин, помогая в рассасывании тромбов. Замечено, что ферменты аспергиллус, совместно с животными ферментами трипсином и химотрипсином, эффективны в лечении рака.

Плохое пищеварение, сниженное всасывание, слабая работа поджелудочной железы, жирный стул, болезни кишечника, непереносимость лактозы молока, тромбоз сосудов - все это требует приема ферментов аспергиллуса совместно с ферментами трипсином и химотрипсином.

При потере веса необходимо исключить из пищи продукты, содержащие пуриновые вещества, так как кислый желудочный сок в большинстве случаев разрушает их: особенно липазу. Это ведет к плохому перевариванию жира.

Панкреатит - следствие большого количества пурина, а это может нанести вред почкам.

Сравнительное действие ферментов говорит о высокой активности всех групп пищевых ферментов, работающих как в кислой, так и в щелочной среде. Вот почему так эффективны и так нужны сырые овощи, богатые пищевыми ферментами, кстати, никогда не имеющие никаких противопоказаний.

К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются относительно неизменными после реакции, т. е. освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при 37°С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния как на величину константы равновесия, так и на изменение свободной энергии (ΔG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ΔG принято называть экзергоническими. Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ΔG (они обычно не протекают спонтанно), называются эндергоническими. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. Однако в живых системах экзергонические процессы сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии.

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.

Термолабильность ферментов

Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры. Скорость химической реакции повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С. Однако из-за белковой природы фермента тепловая денатурация белка-фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с последующим снижением скорости реакции. Так, примерно до 45-50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, предсказуемый теорией химической кинетики. Выше 45°С более важной становится тепловая денатурация белка-фермента и быстрое падение скорости реакции (рис. 51).

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. рис. 51).

При 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной температурой для действия большинства ферментов теплокровных животных является 37-40°С. При низких температурах (0° или ниже) ферменты, как правило, не разрушаются (не денатурируются), хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Укажем также, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, pH среды и другие факторы.

Зависимость активности ферментов от pH среды

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0). При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента (рис. 52). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и при наличии достаточно высоких концентраций субстрата. В табл. 17 приводятся оптимальные пределы pH среды для ряда ферментов.

Из табл. 17 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения pH. С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне pH среды.

Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NН 2 -группы лизина и др.). При разных значениях pH среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.

Специфичность ферментов

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. По этому свойству они часто существенно отличаются от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было упомянуто выше, конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой специфичностью и с абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физикохимическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СО-NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие α-гликозидные связи (но не β-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах и т. д. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфичные для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. (см. Обмен простых белков).

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис- и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидазы действует только на свой специфический стереоизомер 1 . (1 Имеется, однако, небольшая группа ферментов - рацемазы, катализирующие изменение стерической конфигурации субстрата. Так, бактериальная аланин-рацемаза обратимо превращает как L-, так и D-аланин в оптически неактивную смесь обоих изомеров: DL-аланин (рацемат). )

Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СO 2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Стереоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Так, из аммиака и α-кетоглутарата во всех живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, входящий в состав природных белков. Если какое-либо соединение существует в форме цис- и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента.

Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (трансизомер), но не действует на малеиновую кислоту (цисизомер).

Таким образом, благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью лишь определенных реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Факторы, определяющие активность ферментов

Здесь будут кратко рассмотрены факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно будут изложены вопросы об активировании и ингибировании действия ферментов.

Как известно, скорость любой химической реакции уменьшается со временем, однако кривая хода ферментативных реакций во времени (см. рис. 53) не имеет той общей формы, которая характерна для гомогенных химических реакций. Снижение скорости ферментативных реакций во времени может быть обусловлено угнетением продуктами реакции, уменьшением степени насыщения фермента субстратом (поскольку по мере протекания реакции концентрация субстрата снижается), частичной инактивацией фермента при заданной температуре и pH среды.

Следует учитывать, кроме того, значение скорости обратной реакции, которая может оказаться более существенной при повышении концентрации продуктов ферментативной реакции. Учитывая эти обстоятельства, при исследовании скорости ферментативных реакций в тканях и биологических жидкостях обычно определяют начальную скорость реакции в условиях, когда скорость ферментативной реакции приближается к линейной (в том числе при достаточно высокой для насыщения концентрации субстрата).

ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА И ФЕРМЕНТА
НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

Из приведенного выше материала вытекает важное заключение о том, что одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата. При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно повышается, достигая определенного максимума (рис. 54), когда дальнейшее увеличение количеству субстрата уже не оказывает влияния на скорость реакции или в отдельных случаях даже тормозит ее. Как видно из кривой зависимости между скоростью ферментативной реакции и концентрацией субстрата, при низких концентрациях субстрата существует прямая зависимость между этими показателями, однако при высоких концентрациях скорость реакции становится не зависящей от концентрации субстрата; в этих случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента.

Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. На рис. 55 представлена зависимость между скоростью реакции и повышающимися количествами фермента в присутствии избытка субстрата. Видно, что между этими величинами существует линейная зависимость, т. е. скорость реакции пропорциональна количеству присутствующего фермента.

Комментариев:

  • Классификация ферментов
  • Болезни при недостаточной выработке ферментов
  • Дополнительные рекомендации

Ферменты желудка — это химические вещества, которые выполняют роль катализаторов, участвуют во всех обменных процессах, что дает возможность в тысячи раз ускорить и улучшить все реакции при переваривании пищи. А изменение количества ферментов в организме говорит о развитии заболеваний. Ферменты могут отвечать как за одну реакцию, так и за ряд процессов, которые происходят в желудке при поступлении в него пищи.

Активность желудочных ферментов зависит от ряда факторов: это температура, количество и состав пищи, рН-среда, наличие солей, а также других примесей. Оптимальная температура, при которой ферментативная активность будет самой высокой, это 38 — 45° С. При более низких температурах их активность снижается, так как в состав ферментов входят белки, и они разрушаются при более высокой или низкой температуре.

Выделяемая слюна содержит ферменты пищеварения. И они поступают в желудок, при этом включаются в работу , которые, в свою очередь, вырабатывают ферменты и ждут, когда в желудок поступит пища. Однако следует отметить, что пищеварительные ферменты выделяются на определенную пищу, а все запахи и вкусовые качества этой пищи помнит мозг. Выделяются именно те ферменты, которые необходимы для переваривания только этой пищи.

Классификация ферментов

Ферменты можно классифицировать по шести типам их катализируемых реакций. Они делятся на оксидоредуктазу, это могут быть алкогольдегидрогеназа и каталаза, они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях.

Вторая группа — это трансфераза, которая способствует переносу одной молекулы на другую. Третья производит гидролиз всех химических связей, и к ним относятся такие ферменты, как липопротеинлипаза, амилаза, трипсин, пепсин и эстераза.

К четвертой группе относится лиаза, которая ускоряет разрыв химических связей, пятая группа — это изомеры, изменяющие в молекуле геометрические конфигурации. Последняя — лигаза, которая образует гидролиз адиназинтрифосфорной кислоты.

Следует отметить, что ферменты обладают высокой избирательной способностью, поэтому есть такие, которые способствуют расщеплению только белков, и к ним относятся протеаза, пепсин, химотрипсин и трипсин. Все они участвуют в процессе переваривания пищевого комка в желудке.

Ферменты, которые расщепляют жиры, это желчные кислоты и липаза, при этом желчная кислота поступает уже в двенадцатиперстную кишку, после того как пищевой комок ощелачивается и поступает из кислой среды в желудок.

В расщеплении пищи, содержащей углеводы, участвуют такие ферменты, как мальтаза, сахароза, лактоза и амилаза.

Переваривание пищи начинается в ротовой полости, когда она измельчается с помощью зубов и при этом обволакивается слюной, в которой находятся ферменты, расщепляющие сахар (это мальтриоза, мальтоза, а также фермент, расщепляющий крахмал, это птиалин или альфа-амилаза).

В самом желудке выделяется такой фермент, как пепсин, он способствует расщеплению белков и превращает их в пептиды, что дает возможность улучшить пищеварение.

Выделяется желатиназа, она расщепляет коллаген и желатин, которые в основном присутствуют в мясных продуктах.

Амилаза, которая присутствует в желудке, способна расщеплять крахмал, но она не имеет особого значения по сравнению с амилазой слюнных желез.

Липаза желудка способна расщеплять трибутирины масла, однако она также играет в пищеварении второстепенную роль. Известно, что процесс пищеварения нужен человеку, чтобы он смог получить все необходимые для его жизнедеятельности элементы питания (это углеводы, жиры, белки, витамины, микроэлементы). В том случае, когда желудок дает сбои, для этого можно применять ферменты для желудка, которые значительно улучшают пищеварение, особенно белков. К ним можно отнести фестал, мезим форте, дигестал, панзинорм и другие.

Ферменты для желудка могут быть в виде натурального желудочного сока, в состав которого входят ферменты абомин, пепсидил, ацедин-пепсин и пепсин.

Вернуться к оглавлению

Болезни при недостаточной выработке ферментов

Известно, что вещества, которые выделяются в стенках желудка, играют решающую роль в пищеварительной системе. Когда их выделение недостаточно, это может быть вызвано курением, употреблением спиртных напитков, злоупотреблением жирной, копченой и соленой пищей. Развиваются желудочно-кишечные заболевания.

Первый признак недостаточности выделения фермента в желудке выражается в виде изжоги, метеоризма и отрыжки, которая появляется в виде непроизвольного выделения газов изо рта, но отрыжку можно считать нормой, так как пища переваривается с помощью кислот. Появляются газы, которые выходят наружу.

Однако это может быть единичным случаем, но интенсивный выход газов из желудка может быть при недостаточной выработке ферментов, что значительно ухудшает переваривание. Человек начинает страдать не только отрыжкой, но и метеоризмом.

Наравне с недостаточной выработкой элементов в желудке может быть и их избыточная выработка, что вызвано дрожжевым грибком из рода кандида. Это приводит к нарушению пищеварения и патологической отрыжке. Такие процессы обычно бывают после курса антибиотикотерапии, когда нарушается естественная флора и может развиться дисбактериоз.

В том случае, когда происходит кислая отрыжка, это говорит о развитии язвенной болезни или гастрите, особенно при повышенной кислотности желудка.

Чтобы устранить отрыжку, следует нормализовать питание, при этом надо исключить все продукты, которые приводят к усиленному газообразованию, принимать препараты, которые нормализуют выработку ферментов.

Ферменты (синоним: энзимы) пищеварительной системы - это белковые катализаторы, которые вырабатываются пищеварительными железами и расщепляют питательные вещества пищи на более простые компоненты в процессе пищеварения.

Ферменты (лат.), они же энзимы (греч.), делят на 6 основных классов .

Ферменты, работающие в организме, можно также разделить на несколько групп:

1. Метаболические ферменты - катализируют практически все биохимические реакции в организме на клеточном уровне. Их набор специфичен для каждого типа клеток. Два наиболее важных метаболических фермента: 1) супероксиддисмутаза (superoxide dismutase, SOD), 2) каталаза (catalase). С упероксиддисмутаза защищает клетки от окисления. Каталаза разлагает опасную для организма перекись водорода, образующуюся в процессе обмена веществ, на кислород и воду.

2. Пищеварительные ферменты - катализируют расщепление сложных питательных веществ (белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот) на более простые компоненты. Производятся и действую эти ферменты в пищеварительной системе организма.

3. Пищевые ферменты – поступают в организм вместе с пищей. Любопытно, что некоторые пищевые продукты предусматривают в процессе своего изготовления этап прохождения ферментации, во время которого насыщаются активными ферментами. Микробиологическая обработка пищевых продуктов также обогащает их ферментами микробного происхождения. Разумеется, что наличие готовых дополнительных ферментов облегчает переваривание таких продуктов в желудочно-кишечном тракте.

4. Фармакологические ферменты - вводятся в организм в виде лекарственных препаратов в лечебных или профилактических целях. Пищеварительные ферменты – одна из наиболее часто используемых в гастроэнтерологии групп препаратов. Основным показанием для использования ферментных средств является состояние нарушенного переваривания и всасывания пищевых веществ – синдром мальдигестии/мальабсорбции. Этот синдром имеет сложный патогенез и может развиваться под воздействием различных процессов на уровне секреции отдельных пищеварительных желез, внутрипросветного пищеварения в желудочно–кишечном тракте (ЖКТ) или всасывания. Наиболее частыми причинами расстройств переваривания и всасывания пищи в практике гастроэнтеролога являются хронический гастрит с пониженной кислотообразующей функцией желудка, постгастрорезекционные расстройства, желчнокаменная болезнь и дискинезии желчевыводящих путей, экзокринная панкреатическая недостаточность. В настоящее время мировая фармацевтическая промышленность выпускает большое количество ферментных препаратов, которые отличаются друг от друга как дозой содержащихся в них пищеварительных ферментов, так и различными добавками. Препараты ферментов выпускаются в различной форме – в виде таблеток, порошка или капсул. Все ферментные препараты можно разделить на три большие группы: таблетированные препараты, содержащие панкреатин или пищеварительные ферменты растительного происхождения; препараты, в состав которых входят, помимо панкреатина, компоненты желчи, и препараты, выпускаемые в виде капсул, содержащих микрогранулы с энтеросолюбильной оболочкой. Иногда в состав ферментных препаратов включают адсорбенты (симетикон или диметикон), которые уменьшают выраженность метеоризма.

Группы пищеварительных ферментов

  • Протеолитические (протеазы, пептидазы) - расщепляют белки до коротких пептидов или аминокислот.
  • Липолитические (липазы) - расщепляют жиры до глицерина и жирных кислот.
  • Амилолитические (амилазы, карбогидразы) - расщепляют полисахариды (крахмал) до более простых сахаров (дисахаридов или моносахаридов).
  • Нуклеазы - расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов.

Таблица ферментов ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

Отдел ЖКТ

Фермент

Субстрат

Продукт

Оптимальная среда

Ротовая полость

Амилаза (синонимы: птиалин, диастаза, α-амилаза, КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа; гликозил-гидролаза)

Крахмал.

Мишень: α-1,4-гликозидные связи между мономерами.

Олигосахариды, мальтоза (солодовый сахар, дисахарид глюкозы)

Слабо щелочная. pH 6,7-7,0. Ионы Са 2+

Мальтаза (кислая α-глюкозидаза)

Мальтоза (солодовый сахар)

Глюкоза

Все основные ферменты ЖКТ в минимальных (следовых) количествах

Пищевод

Не выделяет собственных ферментов, в нём продолжается действие на пищу ферментов слюны

Желудок

Относится к гидролазам и, в частности, к эндопептидазам, т.е. он расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов. Имеет 12 различных изоформ.

Белки.

Главные мишени: связи ароматических аминокислот тирозина и фенилаланина

Пептиды (пептоны), свободные аминокислоты

Кислая. рН 1,9. Для изоформ: 2,1-3,9

Химозин (сычужный фермент) Белки молока (казеиноген) Кислая, ионы Са 2+
Желатиназа (пепсин В, парапепсин I) Белки: коллаген, эластин Кислая. рН 2,1.

Липаза (желудочная)

Эмульгированные жиры

Глицерин + жирные кислоты Кислая
Уреаза Мочевина Аммиак + СО 2 Щелочная. pH 8,0

ДПК (двенадцатиперстная кишка)

Липаза (стеапсин)

Жиры (липиды).

С помощью желчи переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K.

Глицерин + жирные кислоты

Щелочная

Трипсин

Белки и пептиды.

Главные мишени: связи между остатками положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина.

Превращает проферменты гидролаз в активные ферменты. Переваривает в том числе сам себя. Также катализирует гидролиз восков - сложных эфиров.

Аминокислоты

Щелочная. pH 7,8-8.
Химотрипсин

Амилаза

Крахмал

Мальтоза(солодовый сахар)

Энтеропептидаза (энтерокиназа из группы эндопептидаз, пептид-гидролаза) - важный вспомогательный фермент, который не занимается перевариванием пищи

Трипсиноген.

Энтеропептидаза превращает неактивный фермент поджелудочной железы трипсиноген в активный трипсин.

Трипсин.

Щелочная.

Тонкий кишечник

Эрепсин

Белок

Щелочная.

Аланинаминопептидаза (ААП)

Относится к эндопептидазам, т.к. отщепляет N-концевую аминокислоту в молекуле пептида.

Пептиды, получившиеся в результате расщепления белков в желудке и ДПК. Аминокислоты и дипептиды, содержащие пролин (вида X-Pro) Щелочная.
Липаза Жирные кислоты Щелочная.
Мальтаза (кислая α-глюкозидаза) Мальтоза (солодовый сахар) Глюкоза Щелочная.
Изомальтаза Мальтоза и изомальтоза Глюкоза Щелочная.
Сахараза Сахароза (свекловичный или тростниковый сахар) Глюкоза+фруктоза Щелочная.
Лактаза Лактоза (молочный сахар) Глюкоза+галактоза Щелочная.
Нуклеазы Нуклеиновые кислоты Нуклеотиды
Толстый кишечник Ферменты микроорганизмов, входящих в состав микробиоты толстой кишки

Важную роль в процессе пищеварения играют ферменты желудка, которые появляются в результате работы органов желудочно-кишечного тракта. Система пищеварения - одна из главных, так как от ее функционирования зависит работа организма в целом. Под пищеварением понимают совокупность химического, физического процессов, в результате взаимодействия которых различные необходимые соединения, которые попадают в организм с пищей, расщепляются до более простых соединений.

Основы пищеварения человека

Ротовая полость является начальным пунктом пищеварительного процесса, а толстый кишечник - конечным. При этом пищеварение в своей структуре имеет две главные составляющие: механическую и химическую переработку еды, которая поступает в организм. В начальном пункте происходит механический вид обработки, который включает в себя перемалывание и измельчение пищи.

Желудочно-кишечный тракт перерабатывает еду благодаря перистальтике, которая способствует перемешиванию. Химический процесс переработки химуса включает в себя слюноотделение, при котором расщепляются углеводы, а также еда, поступающая в организм, начинает насыщаться различными витаминами. В желудочной полости уже немного переработанный химус поддается воздействию соляной кислоты, которая ускоряет процесс распада микроэлементов. После этого вещества начинают взаимодействовать с различными ферментами, появившимися благодаря работе поджелудочной железы и остальных органов.

Что называют пищеварительными ферментами желудка?

У пациента в желудке в основном расщепляются частицы белка и жиры. Основным составляющим расщепления белков и других частиц считают различные ферменты в совокупности с соляной кислотой, вырабатываемые слизистой оболочкой. Все эти компоненты вместе имеют название желудочного сока. Именно в желудочно-кишечном тракте перевариваются и всасываются все необходимые для организма микроэлементы. При этом необходимые для пищеварения ферменты перемещаются в кишечник из печени, слюнных желез и поджелудочной железы.

Верхний слой кишечника покрыт множеством секреторных клеток, выделяющих слизь, которая защищает витамины, ферменты и слои, находящиеся глубже. Главная роль слизи заключается в создании условий, для более легкого продвижения пищевых продуктов в кишечную зону. Помимо этого, она выполняет защитную функцию, которая заключается в отвержении химических соединений. Таким образом, за день может вырабатываться примерно 7 литров пищеварительных соков, в которые входят пищеварительные ферменты и слизь.

Существует большое количество факторов, ускоряющих или замедляющих секреторные процессы ферментов. Любые сбои в организме ведут к тому, что ферменты могут выделяться в неправильных количествах, а это ведет к ухудшению процесса пищеварения.

Виды ферментов и их описание

Ферменты, способствующие процессу пищеварения, выделяются во всех участках желудочно-кишечного тракта. Они значительно ускоряют и улучшают переработку химуса, расщепляют различные соединения. Но если меняется их количество, то это может свидетельствовать о наличии болезней в организме. Ферментами может выполняться как одна, так и несколько функций. В зависимости от их локализации различают несколько видов.

Ферменты, вырабатывающиеся в ротовой полости

  • Одним из ферментов, вырабатываемых в ротовой полости, считается птиалин, расщепляющий углеводы. При этом его активность сохраняется в слабощелочной среде, при температуре около 38 градусов.
  • Следующим видом являются элементы амилазы и мальтазы, расщепляющие дисахариды мальтозы на глюкозу. Они остаются активными в таких же условиях, как и птиалин. Фермент можно найти в структуре крови, печени или слюны. Благодаря их работе в ротовой полости быстро начинают перевариваться различные фрукты, которые далее поступают в желудок в более легком виде.

Ферменты, вырабатываемые в желудочной полости

  • Первым протеолитический фермент - это пепсин, посредством которого происходит расщепление белка. Его начальная форма представлена в виде пепсиногена, который неактивный, из-за того, что имеет дополнительную часть. Когда на него влияет соляная кислота, эта часть начинает отделяться, что в итоге приводит к формированию пепсина, который имеет несколько видов (например, пепсин А, гастриксин, пепсин В). Пепсины производят рассоединение таким образом, что образованные в процессе белки могут с легкостью раствориться в воде. После этого переработанные массы переходят в кишечную зону, в которой завершается пищеварительный процесс. Здесь окончательно всасываются абсолютно все протеолитические ферменты, выработанные ранее.
  • Липаза - фермент, который расщепляет жир (липиды). Но у взрослых данный элемент не так важен, как в детском возрасте. Благодаря высокой температуре и перистальтике совершается распад соединений на более мелкие элементы, под действием чего увеличивается эффективность ферментного влияния. Это способствует упрощению переваривания жирных соединений в кишечнике.
  • В желудке человека повышает активность ферментов за счет выработки соляной кислоты, которая считается неорганическим элементом и выполняет одну из главных ролей в процессе пищеварения. Она способствует разрушению белков, активирует деятельность перечисленных веществ. При этом кислота прекрасно обеззараживает желудочную зону, не допуская размножение бактерий, которые в дальнейшем могут привести к гноению пищевых масс.

Чем грозит недостаток ферментов?

При злоупотреблении алкоголем у пациентов часто наблюдается недостача ферментов.

Элементы, помогающие процессу пищеварения, могут содержаться в организме в количестве, отклоняющемся от нормы. Чаще всего это наблюдается, когда пациент злоупотребляет алкогольными напитками, жирными, копчеными и солеными продуктами, курит. В результате этого развиваются различные болезни пищеварительного тракта, требующие немедленного лечения.

Прежде всего, у пациента начинается изжога, метеоризмы, неприятные отрыжки. При этом последний признак может не учитываться, если имел однократное проявление. Кроме этого, может быть и чрезмерная выработка различных ферментов, возникшая в результате действия грибка. Его деятельность способствует сбоям в пищеварении, вследствие чего появляется патологическая отрыжка. Но зачастую это начинается в случаях принятия антибиотиков, из-за которых вымирает микрофлора и развивается дисбактериоз. Для устранения неприятных симптомов необходимо привести в норму свой рацион, убрав из него продукты, из-за которых повышается уровень выработки газов.

Как правильно лечить состояние?

Какие существуют способы лечения состояния? Этим вопросом задаются многие пациенты, имеющие сбои в пищеварительном тракте. Но каждый человек должен помнить: только врач сможет подсказать, какое лекарство подойдет больше, учитывая при этом индивидуальные свойства организма.

Это могут быть различные препараты, которые нормализуют выработку ферментов (например, «Мезим»), а также восстановят желудочно-кишечную среду («Лактиале», который обогащает желудочно-кишечный тракт полезной флорой). Любое заболевание всегда легче предупредить. Для этого нужно вести активный образ жизни, начать следить за употребляемыми продуктами, не злоупотреблять алкоголем и не курить.