Современные проблемы науки и образования. Эритроциты: функции, нормы количества в крови, причины отклонений Карбоангидраза 2 повышает скорость образования угольной кислоты

• - фермент, катализирующий обратимую реакцию образования угольной кислоты из диоксида углерода и воды. Ингибиторы К. применяют в медицине для лечения нек-рых сердечно-сосудистых и др. заболеваний...

  Естествознание. Энциклопедический словарь

• - I Карбоангидра́за фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода: СО2 + Н2О ⇔ Н2СО3 ⇔ Н+ + НСО3...

  Медицинская энциклопедия

• - цинксодержащий фермент группы углерод-кислород-лиаз, катализирующий обратимую реакцию расщепления угольной кислоты до двуокиси углерода и воды...

  Большой медицинский словарь

• - угольная ангидраза, карбонат-гидролиаза, фермент класса лиаз, катализирующий обратимое образование угольной кислоты из двуокиси углерода и воды: CO2 + H2O ↔ H2CO3. К. - металлопротеид, содержащий Zn...

Углекислый газ является продуктом метаболизма клеток тканей и поэтому переносится кровью от тканей к легким. Углекислый газ выполняет жизненно важную роль в поддержании во внутренних средах организма уровня рН механизмами кислотно-основного равновесия. Поэтому транспорт углекислого газа кровью тесно взаимосвязан с этими механизмами.

В плазме крови небольшое количество углекислого газа находится в растворенном состоянии; при РС02= 40 мм рт. ст. переносится 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Количество растворенного в плазме углекислого газа в линейной зависимости возрастает от уровня РС02.

В плазме крови углекислый газ реагирует с водой с образованием Н+ и HCO3. Увеличение напряжения углекислого газа в плазме крови вызывает уменьшение величины ее рН. Напряжение углекислого газа в плазме крови может быть изменено функцией внешнего дыхания, а количество ионов водорода или рН - буферными системами крови и HCO3, например путем их выведения через почки с мочой. Величина рН плазмы крови зависит от соотношения концентрации растворенного в ней углекислого газа и ионов бикарбоната. В виде бикарбоната плазмой крови, т. е. в химически связанном состоянии, переносится основное количество углекислого газа - порядка 45 мл/100 мл крови, или до 90 %. Эритроцитами в виде карбаминового соединения с белками гемоглобина транспортируется примерно 2,5 мл/100 мл крови углекислого газа, или 5 %. Транспорт углекислого газа кровью от тканей к легким в указанных формах не связан с явлением насыщения, как при транспорте кислорода, т. е. чем больше образуется углекислого газа, тем большее его количество транспортируется от тканей к легким. Однако между парциальным давлением углекислого газа в крови и количеством переносимого кровью углекислого газа имеется криволинейная зависимость: кривая диссоциации углекислого газа.

Карбоангидраза . (синоним: карбонатдегидратаза, карбонатгидролиаза) - фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода: СО 2 + Н 2 О Û Н 2 СО 3 Û Н + + НСО 3 . Содержится в эритроцитах, клетках слизистой оболочки желудка, коре надпочечников, почках, в незначительных количествах - в ц.н.с., поджелудочной железе и других органах. Роль карбоангидразы в организме связана с поддержанием кислотно-щелочного равновесия, транспортом СО 2 , образованием соляной кислоты слизистой оболочкой желудка. Активность карбоангидразы в крови в норме довольно постоянна, но при некоторых патологических состояниях она резко меняется. Повышение активности карбоангидразы в крови отмечается при анемиях различного генеза, нарушениях кровообращения II-III степени, некоторых заболеваниях легких (бронхоэктазах, пневмосклерозе), а также при беременности. Снижение активности этого фермента в крови происходит при ацидозе почечного генеза, гипертиреозе. При внутрисосудистом гемолизе активность карбоангидразы появляется в моче, в то время как в норме она отсутствует. Контролировать активность карбоангидразы в крови целесообразно во время оперативных вмешательств на сердце и легких, т.к. она может служить показателем адаптивных возможностей организма, а также при терапии ингибиторами карбоангидразы - гипотиазидом, диакарбом.

КАРБОАНГИДРАЗА (карбонат-дегидратаза, карбонат - гидролиаза , устаревшее название - угольная ангидраза ; КФ 4.2.1.1) - фермент, катализирующий обратимую реакцию расщепления угольной кислоты до углекислоты и воды; является одним из наиболее распространенных и наиболее активных ферментов организма человека, участвует в осуществлении таких функций организма, как транспорт CO 2 , образование соляной кислоты в желудке и поддержание кислотно-щелочного равновесия. Величина активности К. в крови человека служит диагностическим тестом при ряде заболеваний.

Углекислый газ, образующийся в процессе тканевого дыхания в тканевых капиллярах, под действием К. эритроцитов переходит в H 2 CO 3 (H + + HCO 3 -); ионы H + связываются гемоглобином (см.), а ионы HCO 3 - в виде бикарбоната переносятся с кровью в легкие. В легочных капиллярах под действием К. углекислый газ высвобождается из H 2 CO 3 и затем удаляется из организма. К. почек участвует в процессе реабсорбции воды в почечных канальцах. Снижение ее каталитической активности приводит к алкалозу мочи (т. е. повышению значений ее pH) и полиурии. К., обеспечивая поддержание кислотно-щелочного равновесия, оказывает существенное влияние на возбудимость и проводимость нервной ткани. К. катализирует также гидролиз ряда эфиров и гидратацию альдегидов. Фермент относится к классу лиаз, подклассу углерод-кислород-лиаз.

Впервые К. обнаружена в эритроцитах Мелдремом (N. Meldrum) и Рафтоном (F. J. Boughton) в 1932 г. Активность К. определяется, кроме эритроцитов, в обкладочных клетках слизистой оболочки желудка, в клетках коры надпочечников и почек, а также в клетках ц. н. с., поджелудочной железы, в сетчатке и хрусталике глаза и некоторых других органах человека.

К. млекопитающих является металлоферментом (цинк-протеидом).

На 1 моль ферментного белка приходится 1 г-атом цинка; Zn 2+ может быть замещен на Co 2+ без изменения активности фермента. Ионы Mn 2+ , Fe 2+ и Ni 2+ в этом отношении гораздо менее активны.

Растительные К. по своим свойствам отличаются от К., выделенных из тканей животных и человека.

К. эритроцитов человека имеет три изофермента (см.) - А, В и С, из которых последний отличается наиболее высокой активностью. Соотношение этих изоферментов при различных патол, состояниях меняется (в норме оно равно 5%, 83% и 12% соответственно).

К. ингибируется большинством моновалентных анионов, цианидом, сульфидами, азидами, фенолами, ацетонитрилом. Сильными ингибиторами К. животных и микроорганизмов являются некоторые сульфаниламиды и их производные, напр, ацетазоламид - диакарб (см.), который используется в медицине в качестве мочегонного и противосудорожного средства, а также при лечении глаукомы.

Активность К. в крови здоровых людей довольно постоянна, однако при некоторых патол, состояниях она резко изменяется. Так, напр., при анемиях различной этиологии увеличивается удельная активность К. крови, увеличивается она и при нарушениях кровообращения II - III степени, а также при некоторых поражениях легких (бронхоэктатическая болезнь, пневмосклероз). При внутрисосудистом гемолизе активность К. определяется в моче, где в норме она отсутствует* У больных с пониженной кислотностью желудочного сока отмечают низкую активность К. в крови, а при повышенной кислотности активность К. в крови несколько увеличена.

Принимая во внимание широкое использование в клинике фармакол, препаратов, являющихся ингибиторами К. (гипотиазида, диакарба и др.), очевидна целесообразность систематического контроля за активностью К. в крови больных, принимающих такие препараты.

Активность К. в клин, лабораториях определяют при помощи метода Бринкмана (см. Бринкмана метод) в модификации E. М. Крепса и Е. Ю. Ченыкаевой, а также микро-методом А. А. Покровского и В. А. Тутельяна, основанного на измерении времени, необходимого для сдвига pH с 9,0 до 6,3 в результате гидратации CO 2 под действием К. исследуемой пробы крови. В норме активность К., определяемая этим методом, равна 2,01 ± 0,08 ед., а в пересчете на 1 млн. эритроцитов 0,458 ± 0,006 ед. (за 1 ед. активности К. принимают ускорение катализируемой реакции в 2 раза по сравнению с некатализируемой при стандартных условиях: температура 0-1°, время 100-110 сек., разведение крови 1: 1000).

Библиография Крепе E. М. Дыхательный фермент - угольная ангидраза и его значение в физиологии и патологии, Усп. совр, биол., т. 17, в. 2, с. 125, 1944; Л е-нинджер А. Биохимия, пер. с англ., с. 177, М., 1974; L i n d s k о g S. a. o. Carbonic anhydrase, в кн.: Enzymes, ed. by P. D. Boyer, v. 5, p. 587, N. Y.-L., 1971, bibliogr.; Scrutton M. Assay of enzymes of carbon dioxide metabolism, в кн.: Meth. microbiol., ed. by J. R. Norris a. D. W. Ribbons, v. 6A, p. 479, L.-N. Y., 1971.

Г. А. Кочетов.

Карбоангидраза (синоним: карбонатдегидратаза, карбонатгидролиаза) - фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода: СО 2 + Н 2 О Û Н 2 СО 3 Û Н + + НСО 3 . Содержится в эритроцитах, клетках слизистой оболочки желудка, коре надпочечников, почках, в незначительных количествах - в ц.н.с., поджелудочной железе и других органах. Роль К. в организме связана с поддержанием кислотно-щелочного равновесия , транспортом СО 2 , образованием соляной кислоты слизистой оболочкой желудка. Активность К. в крови в норме довольно постоянна, но при некоторых патологических состояниях она резко меняется. Повышение активности К. в крови отмечается при х различного генеза, нарушениях кровообращения II-III степени, некоторых заболеваниях легких (бронхоэктазах, пневмосклерозе), а также при беременности. Снижение активности этого фермента в крови происходит при ацидозе почечного генеза, гипертиреозе. При внутрисосудистом гемолизе активность К. появляется в моче, в то время как в норме она отсутствует.

Для определения активности К. применяют радиологические, иммуноэлектрофоретические, колориметрические и титриметрические методы. Определение производят в цельной крови, взятой с гепарином, или в гемолизированных эритроцитах. Для клинических целей наиболее приемлемы колориметрические методы определения активности К. (например,

Библиогр.: Клиническая оценка лабораторных тестов, под ред. Н.У. Тица, пер. с англ., с. 196, М., 1986.